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Skp1 interage com culinas, proteínas contendo F-box, e forma um complexo com ciclinas A-Cdk2 em células mamíferas. Skp1 também está envolvido em diversos processos biológicos, como degradação de reguladores-chave do ciclo celular, detecção de glicose e função do cinetócoro. No entanto, pouco se sabe sobre a estrutura e a função exata do Skp1. Aqui caracterizamos a interação entre Skp1 e a proteína F-box Skp2. Mostramos que Skp1 pode se ligar ao Skp2 in vitro usando proteínas recombinantes, e in vivo usando o sistema de dois híbridos de levedura. A análise de deleção do Skp1 indicou que a maior parte da proteína Skp1 é necessária para a ligação ao Skp2. Em extratos de células mamíferas, uma grande parte do Skp1 parece associar-se a proteínas diferentes do Skp2. A análise bioquímica indicou que Skp1 provavelmente é uma proteína flexível, não esférica, e é capaz de formar dímeros.
Ng et al. (Sex,) estudaram essa questão.