Modelo teórico para a ligação de equilíbrio cooperativo do subfragmento 1 da miosina ao complexo actina-troponina-tropomiosina.

Dados experimentais recentes sobre a ligação de equilíbrio do subfragmento 1 da miosina (S-1) a filamentos de actina regulada na presença e na ausência de Ca(2+) são analisados utilizando um modelo de Ising linear. No modelo, cada unidade de tropomiosina-troponina (incluindo sete locais no filamento de actina) pode estar em um de dois estados possíveis, que têm diferentes energias livres intrínsecas e diferentes constantes de ligação para S-1. As moléculas de S-1 ligadas não interagem entre si. Existem interações de vizinhos mais próximos (pares) entre essas unidades que dependem do estado de cada membro do par e do número de Ca(2+) ligado a um membro do par. Existem duas fontes de cooperatividade positiva neste sistema: o fato de que sete locais de actina mudam de estado juntos como parte de uma única unidade; e a existência de interações atrativas entre vizinhos mais próximos entre as unidades. Os parâmetros do modelo são avaliados ajustando os dados, tanto na presença quanto na ausência de Ca(2+). Várias extensões deste modelo são discutidas.