SepF, uma nova proteína interativa do FtsZ necessária para uma etapa tardia na divisão celular

A divisão celular na quase totalidade das bactérias é iniciada pela polimerização da proteína conservada semelhante à tubulina FtsZ em uma estrutura em forma de anel no meio da célula. Esse anel Z funciona como um andaime para um grupo de proteínas conservadas que executam a síntese do septo de divisão (o divisoma). Aqui, descrevemos a identificação de uma nova proteína de divisão celular em Bacillus subtilis. Essa proteína é conservada em bactérias Gram positivas e, devido ao seu papel no desenvolvimento do septo, a nomeamos SepF. Os mutantes sepF são viáveis, mas apresentam um defeito na divisão celular, no qual os septos são formados lentamente e com uma morfologia severamente anormal. A análise de dois híbridos de levedura mostrou que SepF pode interagir consigo mesma e com FtsZ. Consequentemente, a microscopia de fluorescência mostrou que SepF se acumula no local da divisão celular, e essa localização depende da presença de FtsZ. A combinação de mutações em sepF e ezrA, que codifica outra proteína interativa do anel Z, teve um efeito de divisão letal sintético. Concluímos que SepF é um novo membro do divisoma Gram positivo, necessário para a execução adequada da síntese do septo.