A inativação da diidroxiácido desidratase em Escherichia coli tratada com oxigênio hiperbárico ocorre devido à destruição de seu cluster Fe-S, mas a enzima permanece na célula em uma forma que pode ser reativada.

A enzima diidroxiácido desidratase foi previamente demonstrada como inativada in vivo em Escherichia coli dentro de minutos de exposição ao O2 hiperbárico. Neste artigo, mostramos que sua inativação se deve à destruição de seu cluster 4Fe-4S cataliticamente ativo. A inativação não é acompanhada por uma redução apreciável na quantidade de proteína de diidroxiácido desidratase, conforme determinado por Western blots. Assim, a proteína da enzima inativada permanece não proteolizada nas células. A atividade da diidroxiácido desidratase se recupera após as células tratadas com O2 hiperbárico serem devolvidas ao oxigênio ambiente. Como essa recuperação na atividade não é acompanhada por um aumento significativo na proteína de diidroxiácido desidratase e não é impedida por cloranfenicol, parece ser principalmente devido à reativação da enzima previamente inativada. A reativação ocorre pela reconstituição do cluster Fe-S da enzima. Esses resultados demonstram que essa enzima pode ciclar entre formas nas quais o cluster Fe-S está presente ou ausente. A habilidade fácil de ciclar entre essas duas formas seria compatível com um papel regulatório além de um papel catalítico para essa enzima.