Um mutante de Escherichia coli com uma alteração de aminoácido dentro da sequência sinal da prolipoproteína de membrana externa.

A prolipoproteína foi purificada de uma cepa de Escherichia coli que apresenta uma mutação no gene estrutural para lipoproteína de mureína (mlpA). A análise de aminoácidos da lipoproteína mutante purificada indica que a lipoproteína mutante corresponde à prolipoproteína não clivada com uma substituição de aminoácido única de glicina por ácido aspártico. A degradação automatizada de Edman estabeleceu a localização precisa dessa substituição de aminoácido como sendo no 14º resíduo da prolipoproteína. Essa alteração na sequência sinal da prolipoproteína resulta na falha da prolipoproteína mutante em ser processada. Além disso, a alteração estrutural na lipoproteína mutante parece ter afetado também sua localização topológica na célula mutante. Enquanto a lipoproteína na cepa selvagem está exclusivamente localizada na membrana externa do envelope celular, a lipoproteína ligada à membrana neste mutante é recuperada tanto nas membranas interna quanto externa do envelope celular. Os dados sugerem, no entanto, que a clivagem proteolítica da prolipoproteína para formar lipoproteína madura não é essencial para a translocação e montagem da lipoproteína na membrana externa.