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Cinco novas beta-lactamases determinadas por plasmídeo, chamadas TLE-1, OXA-4, OXA-5, OXA-6 e OXA-7, foram detectadas em isolados de Escherichia coli resistentes à ampicilina e em cepas de Pseudomonas aeruginosa resistentes à carbenicilina. A TLE-1 assemelhou-se à TEM-1 em perfil de substrato e reações com inibidores, mas diferiu no ponto isoelétrico (5,55) e no padrão de bandas enzimáticas em eletrofocalização em leito plano. OXA-4, OXA-5, OXA-6 e OXA-7 hidrolisaram oxacilina, meticilina e cloxacilina prontamente, mas diferiram de OXA-1, OXA-2 e OXA-3 em perfis de substrato, reações com inibidores e pontos isoelétricos (7,5 a 7,8). OXA-4 e OXA-6 foram incomuns para membros do grupo OXA em sua sensibilidade à inibição por cloxacilina. OXA-5 e OXA-7 tiveram pontos isoelétricos próximos ao de SHV-1, enfatizando a necessidade, na classificação de beta-lactamases, de estudos além da eletrofocalização isoelétrica. Essas cinco novas enzimas aumentam o número de beta-lactamases conhecidas determinadas por plasmídeo em organismos gram-negativos para mais de 20. A evolução dessa diversidade enzimática ainda precisa ser explorada.
Medeiros et al. (1985) estudaram essa questão.
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