Entkopplung des Beginns der Anharmonizität zwischen einem Protein und seinem Oberflächenwasser bei etwa 200 K

Der dynamische Übergang des Proteins bei ~200 K, bei dem sich das Biomolekül von einer harmonischen, nicht-funktionalen Form in einen anharmonischen, funktionalen Zustand verwandelt, wurde als abhängig von der thermischen Aktivierung der Dynamik in seinem oberflächlichen Hydrationswasser angesehen. Hier haben wir durch gezielte Untersuchung der Dynamik von Protein und Hydrationswasser mit elastischer Neutronenstreuung und isotopischer Kennzeichnung festgestellt, dass der Beginn der Anharmonizität in den beiden Komponenten um 200 K entkoppelt ist. Der Übergang im Protein ist ein intrinsischer Übergang, dessen charakteristische Temperatur unabhängig von der instrumentellen Auflösungszeit ist, sich jedoch mit der biomolekularen Struktur und der Menge an Hydration ändert, während der Übergang des Wassers lediglich ein Auflösungseffekt ist.