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Die Copines sind eine Familie evolutionär konservierter calciumbindender Proteine, die in den meisten eukaryotischen Organismen von Protisten bis Menschen vorkommen. Sie teilen eine einzigartige Architektur und enthalten tandem C2-Domänen sowie eine von Willebrand-Faktor-Typ A (VWA)-Domäne. C2-Domänen in Copines binden Calcium, Phospholipide und andere Proteine und vermitteln die temporäre Assoziation dieser Proteine mit biologischen Membranen bei erhöhten Calciumwerten. Die VWA-Domäne bindet ebenfalls Calcium und ist an Protein-Protein-Interaktionen beteiligt. Hier bieten wir eine umfassende Übersicht über die Sequenzen, Strukturen, Expression, Zielgerichtetheit und Funktion der gesamten Familie der bekannten Copine-Proteine (Copine 1–9 bei Säugetieren) mit einem besonderen Schwerpunkt auf ihren funktionalen Rollen im Säugetiergehirn. Neuronale Copines sind an einer Vielzahl von Prozessen von der Zell-Differenzierung bis zur synaptischen Übertragung und Plastizität beteiligt und stehen auch im Zusammenhang mit mehreren pathologischen Zuständen von Krebs bis zu Gehirnerkrankungen. Diese Übersicht bietet die aktuellsten Einblicke in die Struktur und Funktion von Copines, mit einem Schwerpunkt auf ihrer Rolle bei der Gehirnfunktion.
Khvotchev et al. (Wed,) untersuchten diese Frage.
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