Kalte Plasma-unterstützte enzymatische Hydrolyse von Garnelenprotein zur Herstellung bioaktiver Peptide: Strukturelle, antioxidative und molekulare Docking-Charakterisierung

Diese Studie untersuchte systematisch die Auswirkungen der Vorbehandlung mit kaltem Plasma (CP) auf die enzymatische Hydrolyse, strukturelle Eigenschaften und antioxidative Aktivität von Garnelenprotein-Hydrolysaten (SPH). Nach einer CP-Vorbehandlung von 6 Minuten stieg der Hydrolysegrad von 24,67 % auf 28,84 % an, begleitet von einem signifikanten Anstieg des Anteils von Peptiden mit niedrigem Molekulargewicht. Strukturanalysen zeigten, dass CP die Entfaltung von Proteinen induzierte und die Zugänglichkeit der aktiven Zentren erhöhte, was sich durch einen erhöhten Anteil an ungeordneten Strukturen und verbesserte Oberflächenhydrophobizität zeigte. Die CP-Vorbehandlung gefolgt von enzymatischer Hydrolyse verbesserte die antioxidative Kapazität von SPH signifikant im Vergleich zur alleinigen Hydrolyse, wobei die Radikalfangraten für DPPH und ABTS auf 39,87 % bzw. 54,57 % stiegen. Vier Peptide (LIDDHFL, AQVGPIGPR, SEGPLKGVL, AEMNPEKF) wurden mittels Massenspektrometrie und virtuellem Screening identifiziert und ausgewählt, deren antioxidative Aktivität durch In-vitro-Assays bestätigt wurde. Molekulares Docking zeigte eine starke Bindungsaffinität zwischen diesen Peptiden und Keap1, was darauf hindeutet, dass die Peptide durch kompetitive Bindung an Keap1 die Keap1-Nrf2-Interaktion stören und so antioxidativ wirken können. Diese Erkenntnisse etablieren die CP-Vorbehandlung als effektive und vielversprechende Strategie zur Produktion bioaktiver antioxidativer Peptide.