Logarithmische Bindung und gestreckte exponentielle Kinetik in peripheren Proteininteraktionen mit Lipidmembranoberflächen

Motiviert durch das erstaunlich breite Spektrum an Bindungskonstanten, die für die Interaktionen zwischen peripheren Proteinen und Membranen berichtet wurden, untersuchen wir mögliche Gründe, indem wir ein theoretisches Modell der Proteinbindung analysieren, das sieben identische Kontakte mit der Membranoberfläche beinhaltet. Wir zeigen, dass je nach Experimentdesign die Vielzahl schwacher Bindungsinteraktionen zu einer signifikanten Streckung der Bindungskurven führen kann. Im Falle der Titration der Lipidoberfläche durch den Überschuss freier Proteine im Bulk kann dies zu "logarithmischer Bindung" führen, bei der die Menge des gebundenen Proteins ungefähr proportional zu einem Logarithmus seiner Bulk-Konzentration über viele Größenordnungen ist. Der Ursprung dieser logarithmischen Abhängigkeit ist ein allmählicher Rückgang der durchschnittlichen Anzahl verfügbarer Kontakte, begleitet von einer entsprechenden Umverteilung aktiver Kontakte in der gebundenen Proteinpopulation, während die Oberflächendichte des Proteins zunimmt. Wir zeigen auch, dass die Unbindingskinetik durch gestreckte Exponentialfunktionen beschrieben wird.