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Die Anheftung von Glykane an Asparaginreste von Proteinen ist eine häufige und hochgradig konservierte essentielle Modifikation in Eukaryoten. Der N-Glykosylierungsprozess umfasst zwei Hauptphasen: die Assemblierung eines lipidgebundenen Oligosaccharids (LLO) und den Transfer des Oligosaccharids an ausgewählte Asparaginreste von Polypeptidketten. Die Biosynthese des LLO findet an beiden Seiten der Membran des endoplasmatischen Retikulum (ER) statt und umfasst eine Reihe spezifischer Glykosyltransferasen, die die Assemblierung des verzweigten Oligosaccharids auf hochdefinierte Weise katalysieren. Oligosaccharidtransferase (OST) wählt die Asn-X-Ser/Thr-Konsenssequenz an Polypeptidketten aus und erzeugt die N-glykosidische Bindung zwischen der Seitenketten-Amid von Asparagin und dem Oligosaccharid. Dieser im ER lokalisierten Weg führt zu einer systemischen Modifikation des Proteoms, die Grundlage für die Golgi-katalysierte Modifikation der N-gebundenen Glykane und zur Erzeugung der großen Vielfalt des N-Glykoproteoms in eukaryotischen Zellen. Dieser Artikel konzentriert sich auf die Prozesse im ER. Basierend auf der hochgradig konservierten Natur dieses Weges konzentrieren wir uns auf die Mechanismen im eukaryotischen Modellorganismus Saccharomyces cerevisiae.
Breitling et al. (Mon,) untersuchten diese Frage.
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