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Das Gebiet der Redox-Proteomik konzentriert sich in hohem Maße auf die Analyse der Cystein-Oxidation in Proteinen unter verschiedenen experimentellen Bedingungen und Krankheitszuständen. Die Identifizierung und Lokalisation von oxidierten Cysteinen im zellulären Milieu ist entscheidend für das Verständnis der Redoxregulation von Proteinen unter physiologischen und pathophysiologischen Bedingungen und wird wiederum wichtige Informationen liefern, die potenziell nützlich für die Entwicklung neuer Strategien zur Behandlung und Prävention von durch oxidativen Stress bedingten Krankheiten sind. Antioxidative Enzyme, die Oxidations-/Reduktionsprozesse katalysieren, können als redoxbezogene Biomarker in verschiedenen menschlichen Krankheiten dienen und sind entscheidende Regulatoren, die den Redoxzustand funktioneller Proteine steuern. Redoxregulatoren mit antioxidativen Eigenschaften, die mit aktiven Mediatoren, zellulären Organellen und den umgebenden Umgebungen in Verbindung stehen, sind alle innerhalb eines Netzwerks verbunden und an Krankheiten beteiligt, die mit einem Redoxungleichgewicht in Verbindung stehen, einschließlich Krebs, Ischämie/Reperfusionsschäden, neurodegenerativen Erkrankungen sowie normalem Altern. In diesem Bericht werden wir kurz auf die ausgewählten Aspekte der oxidativen Thiolmodifikation in antioxidativen Enzymen und der Thioloxidation in von der Redoxkontrolle von antioxidativen Enzymen betroffenen Proteinen und deren Zusammenhang mit Krankheiten eingehen.
Yang et al. (Thu,) haben diese Frage untersucht.
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