Cryo-EM-Strukturen zeigen komplexe Fe-S-Cluster-Anordnung und Ladung in der Formiatdehydrogenase von Rhodobacter capsulatus

Metallhaltige Formiatdehydrogenasen (FDH) katalysieren die reversible Oxidation von Formiat zu Kohlendioxid an ihrem Molybdän- oder Wolfram-Aktiven Zentrum. Sie weisen eine vielfältige Subunit- und Cofaktorzusammensetzung auf, aber strukturelle Informationen zu diesen Enzymen sind begrenzt. Hier berichten wir über die cryo-elektronenmikroskopischen Strukturen der löslichen Formiatdehydrogenase von Rhodobacter capsulatus (RcFDH) in isolierter Form und in Gegenwart von reduziertem Nikotinamidadenindinukleotid (NADH). RcFDH assembliert zu einem 360 kDa Dimer von Heterotetrameren, das eine putative Verbindung von Elektronentransportketten aufzeigt. In Gegenwart von NADH zeigt die RcFDH-Struktur eine Ladung der Cofaktoren, was auf eine erhöhte Elektronenlast hinweist.