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Strukturen einer Gruppe von Serin-Threonin- und Tyrosinkinasen wurden mit dem neu entwickelten bioinformatischen Werkzeug Local Spatial Patterns (LSP) analysiert. Wir berichten über eine Reihe von konservierten Motiven, die hauptsächlich aus hydrophoben Resten bestehen. Diese Reste sind über die gesamte Proteinsequenz verteilt und wurden daher zuvor nicht durch traditionelle Methoden nachgewiesen. Diese Motive durchziehen den konservierten Proteinkinase-Kern und spielen integrative und regulatorische Rollen. Sie sind an die F-Helix verankert, die als organisierendes "Hub" fungiert und eine präzise Positionierung der Schlüssel-katalytischen und regulatorischen Elemente ermöglicht. Die Berücksichtigung dieser entdeckten Strukturen hilft, zuvor unerklärliche Ergebnisse zu erklären.
Kornev et al. (Do,) haben diese Frage untersucht.