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Die Bestimmung der Stelle eines regulatorischen Phosphorylierungsevents ist oft entscheidend für die Aufklärung spezifischer Kinase-Substrat-Beziehungen, wodurch ein Verständnis für wesentliche Signalwege ermöglicht wird und letztendlich Einblicke in zahlreiche Krankheitspathologien gewährt werden. Trotz intensiver Forschungsanstrengungen zur Aufklärung der Mechanismen der Regulation der Proteinphosphorylierung bleibt die effiziente, groß angelegte Identifizierung und Charakterisierung von Phosphorylierungsstellen ein ungelöstes Problem. In diesem Bericht beschreiben wir eine Anwendung bestehender Technologien zur Isolation und Identifizierung von Phosphorylierungsstellen. Durch eine Strategie, die auf starker Kationenaustauschchromatographie basiert, wurden Phosphopeptide aus der nukleären Fraktion des HeLa-Zelllysats angereichert. von 967 Proteinen wurden 2.002 Phosphorylierungsstellen durch Tandem-Massenspektrometrie bestimmt. Diese beispiellose große Sammlung von Stellen ermöglichte eine detaillierte Erfassung bekannter und unbekannter Kinase-Motive und Substrate.
Beausoleil et al. (Mon,) untersuchten diese Frage.