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Membranproteine sind im Protein-Datenbank (PDB) nach wie vor stark unterrepräsentiert, was auf mehrere Engpässe zurückzuführen ist. Die typischerweise niedrige Menge an Membranproteinen in ihren natürlichen Wirtsorganismen erfordert, dass diese Proteine entweder in heterologen Systemen überexprimiert werden oder durch in vitro Translation / zellfreie Expression. Die heterologe Expression von Proteinen führt ihrerseits zu zahlreichen Hindernissen, die auf die Unvorhersagbarkeit der Verträglichkeit des Zielproteins für die Expression in einem bestimmten Wirt zurückzuführen sind. Die hoch hydrophobe und (oder) amphipathische Natur von Membranproteinen führt ebenfalls zu Herausforderungen bei der Herstellung einer homogenen, stabilen und reinen Probe für strukturelle Studien. Diese Hürden zu überwinden, wurde durch die Einführung neuartiger Protokolle zur Proteinproduktion, effizienter Methoden zur Proteinisolierung und Probenvorbereitung sowie Fortschritte in der Hardware und Software zur strukturellen Charakterisierung möglich. Zusammen haben diese Fortschritte die letzten 10-15 Jahre sehr spannend und ereignisreich für das Gebiet der strukturellen Biologie von Membranproteinen gemacht, mit einem exponentiellen Wachstum der Anzahl gelöster Membranproteinstrukturen. In diesem Review konzentrieren wir uns sowohl auf die Fortschritte als auch auf die Vielfalt der Methoden zur Proteinproduktion und -reinigung, die dieses Wachstum des strukturellen Wissens über Membranproteine durch Röntgenkristallografie, Kernspinresonanz (NMR) Spektroskopie und Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) ermöglicht haben.
Pandey et al. (Mittwoch) haben diese Frage untersucht.