Die Studie bietet strukturelle Einblicke, wie die bakterielle Endonuclease RelE mRNA auf dem Ribosom erkennt und spaltet, und erklärt den Mechanismus der translationalen Regulation während der strengen Antwort.
Die Translationale Kontrolle wird weit verbreitet genutzt, um die Genexpressionsniveaus anzupassen. Während der strengen Antwort in Bakterien wird mRNA auf dem Ribosom durch die ribosomabhängige Endonuclease RelE abgebaut. Die molekulare Basis für die Erkennung des Ribosoms und der mRNA durch RelE sowie der Mechanismus der Spaltung sind unbekannt. Hier präsentieren wir Kristallstrukturen von E. coli RelE in Isolation (2,5 A) und gebunden an programmierte Thermus thermophilus 70S-Ribosomen vor (3,3 A) und nach (3,6 A) der Spaltung. RelE nimmt den A-Stelle ein und verursacht die Spaltung der mRNA nach dem zweiten Nukleotid des Codons, indem es die mRNA umorientiert und für die 2'-OH-induzierte Hydrolyse aktiviert. Das Stapeln der Codonbasen der A-Stelle mit konservierten Rückständen in RelE und 16S rRNA erklärt die Notwendigkeit des Ribosoms für die Katalyse und die subtile Sequenzspezifität der Reaktion. Diese Strukturen bieten detaillierte Einblicke in die translationale Regulation auf dem bakteriellen Ribosom durch mRNA-Spaltung.
Neubauer et al. (Tue,) untersuchten diese Frage.