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Dieser Artikel überprüft die mathematische Grundlage der Maximum-Likelihood-Methode. Die Likelihood-Funktion für makromolekulare Strukturen wird erweitert, um vorherige Phaseninformationen und experimentelle Standardunsicherheiten einzubeziehen. Die Annahme, dass verschiedene Teile einer Struktur unterschiedliche Fehler aufweisen könnten, wird berücksichtigt. Eine Methode zur Schätzung von sigma(A) unter Verwendung von 'freien' Reflexionen wird beschrieben und deren Auswirkungen analysiert. Die abgeleiteten Gleichungen wurden im Programm REFMAC implementiert. Dieses wurde an mehreren Proteinen in verschiedenen Verfeinerungsstadien getestet (bakterielle Alpha-Amylase, Cytochrom c', quervernetztes Insulin und Oligopeptid-Bindungsprotein). Die mit dem Maximum-Likelihood-Residual erzielten Ergebnisse sind durchweg besser als die aus der kleinsten-Quadrate-Verfeinerung.
Murshudov et al. (Thu,) untersuchten diese Fragestellung.