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Verschiedene Arten von Zellverhalten, einschließlich Wachstum, Beweglichkeit und Navigation, erfordern, dass Aktinproteine sich zu Filamenten assemblieren. Hier beschreiben wir einen biochemischen Prozess, der in der Lage war, Aktinfilamente zu disassemblieren und deren Wiederassemblierung zu begrenzen. Aktin war ein spezifSubstrat des multidomain Oxidations-Reduktionsenzym, Mical, ein schlecht verstandener Aktin-Disassemblierungsfaktor, der direkt auf semaphorin/plxin extrazelluläre abstoßende Signale reagiert. Aktinfilament-Untereinheiten wurden von Mical direkt an ihrem konservierten Spitzenende modifiziert, das entscheidend für die Filamentassemblierung ist. Mical oxidierte posttranslational den Methionin-44-Rest innerhalb der D-Schleife von Aktin und schnitt gleichzeitig Filamente ab und verringerte die Polymerisation. Dieser Mechanismus, der dem Zusammenbruch des Aktin-Zytoskeletts zugrunde liegt, könnte weitreichende physiologische und pathologische Auswirkungen haben.
Hung et al. (Do,) untersuchten diese Frage.