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Die äußere Membran schützt gramnegative Bakterien vor einer rauen Umgebung. Gleichzeitig erfüllen die eingebetteten Proteine eine Reihe von Aufgaben, die für die bakterielle Zelle entscheidend sind, wie die Translokation von Stoffen und Proteinen sowie die Signalübertragung. Im Gegensatz zu Membranproteinen aus anderen Quellen bestehen integrale äußere Membranproteine nicht aus transmembranären Alpha-Helices, sondern falten sich zu antiparallelen Beta-Fässern. In den vergangenen Jahren wurden die atomaren Strukturen mehrerer äußeren Membranproteine, die zu sechs Familien gehören, bestimmt. Dazu gehören die OmpA-Membrandomäne, das OmpX-Protein, Phospholipase A, allgemeine Porine (OmpF, PhoE), substratspezifische Porine (LamB, ScrY) und die TonB-abhängigen Eisen-Siderophor-Transporter FhuA und FepA. Diese kristallographischen Studien haben unschätzbare Einblicke gegeben und das Verständnis der Funktionen dieser faszinierenden Proteine entscheidend vorangebracht. Unsere Übersicht hat das Ziel, ihre gemeinsamen Prinzipien und Besonderheiten sowie offene Fragen im Zusammenhang mit ihnen zu erörtern.
Koebnik et al. (Sat,) haben diese Frage untersucht.