Alternative Membranformen von Fc gamma RIII(CD16) auf menschlichen natürlichen Killerzellen und Neutrophilen. Zelltypspezifische Expression von zwei Genen, die sich in einzelnen Nukleotidersetzungen unterscheiden.

Ein Niedrigaffinitätsrezeptor für IgG-Immunkomplexe, Fc gamma RIII(CD16), wird auf menschlichen NK-Zellen als integrales Membran-Glykoprotein exprimiert, das durch ein transmembranäres Peptid verankert ist; auf polymorphkernigen Neutrophilen (PMN) ist der Rezeptor durch eine Phosphatidylinositol (PI)-Verknüpfung verankert. Das Protein auf NK-Zellen hat eine Molekularmasse, die 6-10 kD größer ist als die von PMN, und ist im Gegensatz zu letzteren resistent gegen PI-spezifische Phospholipase C (PI-PLC). Fc gamma RIII(CD16)-Transkripte, die aus PMN und NK-Zellen einzelner Spender isoliert wurden, zeigten multiple Nukleotidunterschiede, von denen einer ein in-frame UGA-Stopcodon in ein CGA-Codon umwandelt. Der resultierende offene Leserahmen kodiert für eine längere cytoplasmatische Domäne für Fc gamma RIII(CD16) in NK-Zellen, was zu seinem transmembranären Anker beiträgt. Zwei nahezu identische, verkettete Gene, die diese Transkripte kodieren, wurden für Fc gamma RIII(CD16) kloniert, von denen eines (III-1) allelisch für NA-1 und NA-2 ist. Die Allelstandorte wurden auf zwei Nukleotide im extrazellulären Bereich kartiert. Diese Gene werden auf zelltypspezifische Weise transkribiert, um die alternativ verankerten Formen dieses Rezeptors zu erzeugen.