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Carnosin (β-Alanyl-l-Histidin) wurde 1900 als eine reichliche, stickstoffhaltige Verbindung ohne Protein in Fleisch entdeckt. Das Dipeptid ist nicht nur in Skelettmuskeln, sondern auch in anderen erregbaren Geweben zu finden. Die meisten Tiere, mit Ausnahme des Menschen, besitzen auch eine methylierte Variante von Carnosin, entweder Anserin oder Ophidin/Balenin, zusammenfassend als histidinhaltige Dipeptide bezeichnet. Diese Rezension zielt darauf ab, die physiologischen Rollen von Carnosin basierend auf seinen biochemischen Eigenschaften zu entschlüsseln. Zu diesen Eigenschaften gehören pH-Pufferung, Metallionen-Chelatbildung und antioxidative Kapazität sowie die Fähigkeit, gegen die Bildung von fortgeschrittenen Glykations- und Lipoxidationsendprodukten zu schützen. Aus diesen Gründen wurde das therapeutische Potenzial von Carnosin-Supplementierung in zahlreichen Krankheiten getestet, bei denen ischämischer oder oxidativer Stress eine Rolle spielt. Für mehrere Pathologien wie Diabetes und dessen Komplikationen, Augenerkrankungen, Alterung und neurologische Störungen wurden vielversprechende präklinische und klinische Ergebnisse erzielt. Auch die pathophysiologische Relevanz von Serum-Carnosinase, dem Enzym, das Carnosin aktiv in l-Histidin und β-Alanin abbaut, wird diskutiert. Das Carnosin-System hat sich als pluripotente Lösung für eine Reihe von homöostatischen Herausforderungen entwickelt. L-Histidin, und spezifischer dessen Imidazolgruppe, scheint der primäre bioaktive Bestandteil zu sein, während β-Alanin hauptsächlich die Synthese des Dipeptids reguliert. Dieses Papier fasst ein Jahrhundert wissenschaftlicher Erkundungen über die (patho)physiologische Rolle von Carnosin und verwandten Verbindungen zusammen. Es sind jedoch weitaus mehr Experimente in den Bereichen Physiologie und verwandten Disziplinen (Biologie, Pharmakologie, Genetik, Molekularbiologie usw.) erforderlich, um ein vollständiges Verständnis der Funktion und Anwendungen dieses faszinierenden Moleküls zu gewinnen.
Болдырев et al. (Tue,) studierten diese Frage.