Eine Konformation von Cyclosporin A in wässriger Umgebung, die durch die Röntgenstruktur eines Cyclosporin-Fab-Komplexes offengelegt wurde

Die Konformation des immunsuppressiven Medikaments Cyclosporin A (CsA) in einem Komplex mit einem Fab-Molekül wurde durch kristallographische Analyse mit einer Auflösung von 2,65 Angström bestimmt. Diese Konformation von CsA ist ähnlich der kürzlich im Komplex mit der Rotamase Cyclophilin beobachteten und völlig anders als die in isolierter Form bestimmte Konformation, die aus Röntgen- und Kernspinresonanzanalysen hervorgeht. Da die Oberflächen von CsA, die mit Cyclophilin oder mit dem Fab interagieren, nicht identisch sind, deuten diese Ergebnisse darauf hin, dass die in der gebundenen Form beobachtete Konformation von CsA in wässriger Lösung vorbesteht und nicht durch die Interaktion mit den Proteinen erzeugt wird.