Strukturen der menschlichen Monoaminoxidase B-Komplexe mit selektiven nicht-kovalenten Inhibitoren: Safinamid und Coumarin-Analoga

Die Strukturen der menschlichen Monoaminoxidase B (MAO B) im Komplex mit Safinamid und zwei Coumarinderivaten, die alle einen gemeinsamen Benzyloxysubstituenten teilen, wurden durch Röntgenkristallographie bestimmt. Diese Verbindungen hemmen MAO B kompetitiv mit Ki-Werten im Bereich von 0,1−0,5 μM, die 30−700-fach niedriger sind als die bei MAO A beobachteten. Die Inhibitoren binden nicht-kovalent an MAO B, besetzen sowohl den Eingang als auch die Substrathohlräume und zeigen einen ähnlich orientierten Benzyloxysubstituenten.