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Wir haben den molekularen Mechanismus der negativen Regulation durch flgM der späten Operons des Flagellen-Regulons von Salmonella typhimurium untersucht. Ein 7,8 kDa Protein, das als Produkt des flgM-Gens identifiziert wurde, wurde bis zur Homogenität gereinigt; seine aminoterminale Sequenz war identisch mit der deduzierten Sequenz, abgesehen von der Abwesenheit der initiierenden Methionin. Das gereinigte FlgM repressive die Transkription vom fliC-Promotor, der durch den Sigma-Faktor FliA (Sigma F) aktiviert wird. Es wurde keine DNA-Bindungsaktivität in FlgM nachgewiesen. Chemische Kreuzvernetzungsexperimente zeigten, dass das gereinigte FlgM an Sigma F bindet und dessen Fähigkeit stört, einen Komplex mit dem RNA-Polymerase-Kernenzym zu bilden. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass FlgM ein neuartiger Typ von negativem Regulator ist, der wahrscheinlich den flagellum-spezifischen Sigma-Faktor durch direkte Interaktion inaktiviert, d.h. es ist ein Anti-Sigma-Faktor.
Ohnishi et al. (Sun,) haben diese Frage untersucht.