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Die Sol-Gel-Methode zur Einkapselung von Proteinen in einer Silicagel-Matrix wurde als potenzielles experimentelles System zur Untersuchung der Auswirkungen molekularer Einschränkung auf die Struktur und Stabilität von Proteinen untersucht. Wir zeigen, dass die Silicafangung (1) vollständig mit der Struktur-Analyse durch zirkuläre Dichroismus kompatibel ist, (2) konformationsstudien in Kontakt mit Lösungsmitteln ermöglicht, die andernfalls die Aggregation in Lösung fördern würden, und (3) im Allgemeinen die thermische Stabilität von Proteinen erhöht. Lysozym, Alpha-Laktalbumin und Metmyoglobin behielten nach der Sol-Gel-Einkapselung nativeähnliche Lösungsstrukturen bei, während Apomyoglobin in der Silicagel-Matrix unter kontrollierten Pufferbedingungen überwiegend entfaltet war. Die Sekundärstruktur von eingekapseltem Apomyoglobin wurde durch Veränderungen des pH-Wertes und der Ionenstärke von KCl nicht verändert. Bemerkenswerterweise führte die Zugabe anderer neutraler Salze zu einem Anstieg des alpha-helikalen Anteils von eingekapseltem Apomyoglobin in Übereinstimmung mit der Hofmeister-Ionen-Serie. Wir hypothESIzieren, dass die Proteinstruktur direkt von den Eigenschaften des eingeschlossenen Wassers in den Poren des Silicagels beeinflusst wird. Weitere Arbeiten sind erforderlich, um die sterischen Effekte der Silicagel-Matrix von den Lösungsmittel-Effekten des eingeschlossenen Wassers auf die Proteinstruktur zu unterscheiden und um festzustellen, inwieweit dieses experimentelle System die Auswirkungen von Überfüllung und Einschränkung auf die Funktion von Makromolekülen in vivo nachahmt.
Eggers et al. (Do.) haben diese Frage untersucht.