Eine strukturell-chemische Erklärung der Aktivität von Pilz-Laccasen

ist nicht nur eine Bindungskonstante, sondern enthält auch Merkmale der enzymatischen Aktivität. Darüber hinaus identifizieren wir QSAR-Modelle mit nur wenigen Deskriptoren, die zeigen, dass phenolische Substrate eine optimale hydrophobe Packung nutzen, um die T1-Stelle zu erreichen, aber dann zusätzliche elektronische Eigenschaften benötigen, um am anschließenden Elektronentransfer teilzunehmen. Unsere Ergebnisse verbessern unsere Fähigkeit, die Laccase-Aktivität zu modellieren, und bieten Hoffnung auf eine zukünftige rationale Optimierung von Laccasen in Richtung phenolischer Substrate.