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Das Lipopolysaccharid (LPS) von gramnegativen Bakterien dient als Barriere zwischen der Zelle und ihrer Umgebung. Das LPS-O-Antigen ist der immunodominante Anteil des Moleküls und hat somit einen signifikanten Einfluss auf die Interaktion zwischen einem bakteriellen Pathogen und dem Wirt. Antikörper, die gegen das O-Antigen gerichtet sind, sind entscheidend für die Immunantwort auf eine Infektion. In dieser Studie haben wir die Interaktion zwischen einer Reihe von monoklonalen Immunoglobulin A-Antikörpern und dem LPS von Salmonella typhimurium charakterisiert. Mit einem dieser Antikörper haben wir zuvor gezeigt, dass monoklonales Immunoglobulin A ausreichend ist, um vor einer S. typhimurium-Infektion zu schützen, sowohl in vivo als auch in vitro. Hier zeigen wir, dass die Erkennung von LPS durch die monoklonalen Antikörper durch die Acetylierung des O-Antigens an der Abeiuchose-Einheit, dem Determinanten des O5-Epitops, beeinflusst wird. Obwohl die Erkennung von LPS durch mehrere der monoklonalen Antikörper vollständig von der Acetylierung abhängt, erkennen die Antikörper deutlich trennbare Epitop. Dies deutet darauf hin, dass die Acetylierung des O-Antigens die dreidimensionale Struktur des Moleküls beeinflusst und somit eine Reihe von konformationellen antigenen Determinanten schafft und zerstört. Wir haben gezeigt, dass eine Änderung des Acetylierungsstatus von LPS keinen Einfluss auf die Virulenz hat. Allerdings hat die Acetylierung wichtige Konsequenzen für die mukosale Immunantwort und könnte somit potenziell tiefgreifende Auswirkungen auf die Fähigkeit eines immunen Wirt haben, auf eine nachfolgende Infektion zu reagieren.
Slauch et al. (Wed,) haben diese Frage untersucht.