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Die Hydrazinolyse von porcinem Thyroglobulin-Glykpepiden und des Ananastamm-Bromelain EC 3.4.22.4 erlaubte die Isolation fast intakter Kohlenhydratketten dieser Glykoproteine. Auf der Grundlage von Permethylierungsanalysen der nach der Reduktion mit NaBH4 freigesetzten Oligosaccharide wurden die Kernstrukturen der Unit A-typ und Unit B-typ Kohlenhydratketten von porcinem Thyroglobulin als Manalpha1 führt zu 6Manalpha1 führt zu 3Manbeta1 führt zu 4GlcNAcbeta1 führt zu 4Ralpha1 führt zu 6GlcNAc führt zu Asn (Unit A-typ, R=H; Unit B-typ, R=Fuc) deduziert, und die von Bromelain wurde als Manalpha1 führt zu 6R'1 führt zu 2Manbeta1 führt zu 4GlcNAcbeta1 führt zu 4R1 führt zu 3GlcNAc führt zu Asn gefunden (R'=Xylbeta und R=Fucalpha, oder R'=Fucalpha und R=Xylbeta). Aus diesen Ergebnissen geht hervor, dass die Hydrazinolysemethode auf eine breite Palette von Glykoproteinen anwendbar ist, die eine N-Glycosylamin-Bindung zwischen den Kohlenhydrat- und Peptidanteilen aufweisen, unabhängig von der Art der Bindung an das nächstgelegene N-Acetylglucosamin-Rest, das an Asparagin gebunden ist.
Fukuda et al. (Wed,) untersuchten diese Frage.