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Das ras p21 GTPase-aktivierende Protein (GAP) wurde aus menschlichem Plazentagewebe isoliert. Die interne Aminosäuresequenz wurde von diesem 120.000-Dalton-Protein erhalten, und anhand dieser Sequenz wurden zwei Typen komplementärer DNA-Klone isoliert und charakterisiert. Ein Typ kodierte GAP mit einer vorhergesagten Molekülmasse von 116.000 Dalton und 96% Identität mit bovinem GAP. Die mRNA dieses GAP wurde in menschlichen Lungen, Gehirn, Leber, Leukozyten und Plazenta nachgewiesen. Der zweite Typ schien durch einen differentiellen Spleißmechanismus generiert zu werden und kodierte eine neuartige Form von GAP mit einer vorhergesagten Molekülmasse von 100.400 Dalton. Dieses Protein fehlt das hydrophobe Amino-Terminus, das für die größeren Spezies charakteristisch ist, behält jedoch die GAP-Aktivität. Die mRNA dieses Typs wurde in der Plazenta und in mehreren menschlichen Zelllinien reichlich exprimiert, jedoch nicht in erwachsenen Geweben.
Trahey et al. (Fri,) untersuchten diese Frage.