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Das Rattenleber-Supernatant katalysiert die Reaktion von Diethylmaleat mit Glutathion. 2. Es wird gezeigt, dass das beteiligte Enzym sich von den bekannten Glutathion-konjugierenden Enzymen, Glutathion-S-Alkyltransferase, S-Arytransferase und S-Epoxidtransferase, unterscheidet. 3. Das Rattenleber-Supernatant katalysiert die Reaktion einer Reihe anderer alpha-beta-ungesättigter Verbindungen, einschließlich Aldehyde, Ketone, Laktone, Nitrile und Nitroverbindungen, mit Glutathion: separate Enzyme könnten für diese Reaktionen verantwortlich sein.
Boyland et al. (Sat,) haben diese Frage untersucht.
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