Verbesserte Strukturverfeinerung durch maximale Wahrscheinlichkeit

Wenn Kristallstrukturen von Proteinen oder kleinen Molekülen verwendet werden, um wissenschaftlich relevante Fragen zu behandeln, sind die Genauigkeit und Präzision der atomaren Koordinaten entscheidend. Dementsprechend wird das atomare Modell in der Regel verbessert, indem es verfeinert wird, um die Übereinstimmung mit den beobachteten Beugungsdaten zu erhöhen. Die Verfeinerung von Kristallstrukturen basiert traditionell auf kleinsten Quadraten, aber solche Verfahren sind eingeschränkt, da die für die Verwendung des Zielwerts der kleinsten Quadrate erforderlichen Bedingungen nicht erfüllt sind. Es wird hier vorgeschlagen, dass die Verfeinerung auf maximaler Wahrscheinlichkeit basieren sollte, und zwei Ziele der maximalen Wahrscheinlichkeit wurden im Programm XPLOR implementiert. Erste Tests mit Proteinstrukturen zeigen dramatische Ergebnisse. Im Vergleich zur Verfeinerung der kleinsten Quadrate kann die Verfeinerung nach maximaler Wahrscheinlichkeit eine mehr als doppelte Verbesserung des durchschnittlichen Phasenfehlers erreichen. Die resultierenden Elektronendichtekarten sind entsprechend klarer und leiden weniger unter Modellverzerrung.