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Derzeit wird allgemein angenommen, dass die meisten, wenn nicht alle, Proteine gut definierte Strukturen besitzen. Diese Annahme basiert auf mehreren Arten von Beweisen: (1) die Feststellung, dass viele Proteine einzigartige Aminosäuresequenzen mit spezifischen intrachain Disulfidbrücken haben; (2) die Fähigkeit, die dreidimensionale Konfiguration (tertiäre Struktur) zu bestimmen und in einigen Fällen sogar Teile der Aminosäuresequenz von Proteinen wie Myoglobin und Hämoglobin durch Röntgenkristallographiemethoden zu analysieren; (3) die hoch reproduzierbaren physikalisch-chemischen Eigenschaften einer großen Anzahl von Proteinen; und (4) der hohe Grad an konfigurativer Spezifität, der für die enzymatische Aktivität notwendig zu sein scheint. Wenn man die Komplexität der tertiären Struktur eines "nativen" Proteins betrachtet, erscheint es angemessen zu fragen, wie ein neu gebildetes Protein zu seiner dreidimensionalen Konfiguration gelangt.
Epstein et al. (Tue,) haben diese Frage untersucht.