Key points are not available for this paper at this time.
Ferritine, die Hauptintrazellulären Eisenlagerproteine, werden seit über 60 Jahren untersucht, wobei der Fokus hauptsächlich auf den Säugetier-Ferritinen liegt. Dies ermöglichte die Aufklärung der Struktur dieser Proteine und der Mechanismen, die ihre Eisenaufnahme und Mineralisierung regulieren. Ferritin ist jedoch in den meisten, wenn auch nicht allen, eukaryotischen Zellen vorhanden, einschließlich von ein- und mehrzelligen wirbellosen Tieren und Wirbeltieren. Ziel dieser Übersicht ist es, ein Update über die allgemeinen Eigenschaften von Ferritinen zu geben, die für verschiedene eukaryotische Phyla (außer Pflanzen) typisch sind, und einen Überblick über die Struktur, Funktion und Regulation von Ferritinen zu bieten. Es wird auch ein Update über die Tiermodelle bereitgestellt, die verwendet wurden, um H-, L- und mitochondriale Ferritine zu charakterisieren. Die Daten zeigen, dass die Ferritinstruktur zwischen verschiedenen Phyla hochgradig konserviert ist. Es hat eine wichtige zytoprotektive Funktion gegen oxidativen Schaden und spielt eine Rolle in der angeborenen Immunität, wo es auch dazu beiträgt, parenchymales Gewebe vor der Zytotoxizität von pro-inflammatorischen Agonisten zu schützen, die durch die Aktivierung der Immunantwort freigesetzt werden. Weniger klar sind die Eigenschaften der sekretorischen Ferritine, die von Insekten und Mollusken exprimiert werden und die möglicherweise wichtig sind, um die Rolle zu verstehen, die Serumferritin bei Säugetieren spielt.
Arosio et al. (Fri,) haben diese Frage untersucht.