Vergleichende Eigenschaften von Wirbeltier-Parvalbuminen.

Reine Parvalbumine, die aus der weißen Skelettmuskulatur von Schildkröten, Hühnern und Kaninchen isoliert wurden, wurden hinsichtlich ihrer physikalischen, chemischen und immunologischen Eigenschaften charakterisiert. Wie die Parvalbumine der meisten Fische und Amphibien haben sie Sedimentationskonstanten S20,w von ungefähr 1,45 +/- 0,25 S und Molekulargewichte von ungefähr 12.000, mit wenig oder keiner Evidenz für Aggregation. Sie enthalten kein Tryptophan, höchstens eine Tyrosin, und einen hohen Anteil an Phenylalanin, was zu charakteristischen Absorptionsspektren führt. Alle drei Parvalbumine enthalten 2 g Atome Calcium/mol gebunden mit einem KDiss von weniger als oder gleich 10(-6) M. Eine vollständige Entfernung von Calcium kann durch Behandlung mit EDTA und EGTA oder durch eine gereinigte Zubereitung von fragmentiertem sarkoplasmatischem Retikulum erreicht werden. Durch ein direktes analytisches Verfahren wurde die Konzentration der Parvalbumine in der weißen Skelettmuskulatur von Schildkröte, Huhn und Kaninchen auf ungefähr 9 bis 11, 0,2 bis 0,4 und 0,6 bis 1,1 g/kg geschätzt. In der weißen Brustmuskulatur von Hühnchen konnten kein Parvalbumin oder immunologisch kreuzreaktives Material nachgewiesen werden, und es wurde sehr wenig im roten Muskel von Kaninchen gefunden. Alle drei Proteine sind immunologisch unterschiedlich. Ein "minor" Isoparvalbumin (ungefähr 2% des Hauptbestandteils) wurde nur im Muskeln von Schildkröten gefunden.