Das WD-Wiederholungsprotein Mdv1p fungiert als molekularer Adapter, indem es während der mitochondrialen Teilung mit Dnm1p und Fis1p interagiert.

Die mitochondriale Teilung bei Hefe ist ein mehrstufiger Prozess, während dessen die dynamin-verwandte GTPase Dnm1p in punktuelle Strukturen assemblieren, die mit der äußeren mitochondrialen Membran assoziieren und die mitochondriale Teilung vermitteln. Schritte im Dnm1p-abhängigen Fusionsprozess werden durch die Aktivitäten des WD-Wiederholungsproteins Mdv1p und des mitochondrialen äußeren Membranproteins Fis1p reguliert. Unsere vorherigen Studien deuteten auf ein Modell hin, bei dem Mdv1p dazu dient, die Teilung auf einer post-Dnm1p-Assemblierungsstufe zu regulieren, während Fis1p an zwei verschiedenen Stufen wirkt: zunächst, um die Assemblierung von Dnm1p zu regulieren, und später, zusammen mit Mdv1p, um die Dnm1p-abhängige mitochondriale Teilung zu erleichtern. Um dieses Modell zu testen, haben wir die physikalische und funktionale Beziehung zwischen Mdv1p und Fis1p untersucht und genetische, biochemische und Zwei-Hybrid-Daten präsentiert, die darauf hindeuten, dass ein Fis1p-Mdv1p-Komplex erforderlich ist, um die mitochondriale Teilung zu regulieren. Um die Rolle von Mdv1p bei der Teilung weiter zu definieren, haben wir die strukturellen Merkmale von Mdv1p untersucht, die für seine Interaktionen mit Dnm1p und Fis1p erforderlich sind. Daten aus Zwei-Hybrid-Analysen und GFP-markierten Domänen von Mdv1p zeigen, dass es zwei funktionell unterschiedliche Domänen enthält, die es ihm ermöglichen, als molekularer Adapter zu fungieren, um sequenzielle Interaktionen zwischen Dnm1p und Fis1p zu regulieren und einen geschwindigkeitsbestimmenden Schritt in der mitochondrialen Teilung zu katalysieren.