Klone des Mastzellprotease RMCP II. Evidenz für zellspezifische Expression und eine Multigenfamilie.

Wir haben cDNA und genomische DNA, die dem mRNA und Gen für die Rattenmastzellprotease RMCP II entsprechen, isoliert, kloniert und charakterisiert. Die aus der cDNA abgeleitete Aminosäuresequenz liefert Hinweise darauf, dass dieses Protease als Vorläufer mit einem Signalpeptid und zusätzlichen Resten an den N- und C-Enden synthetisiert wird. RNA, die homolog zur cDNA ist, wird nur in Mastzellen exprimiert. Die Analyse von RNA aus den beiden Subklassen der Mastzellen, mukosal und serosal, zeigt eine subclassenspezifische Expression der verschiedenen Proteasen, die in jeder dieser beiden Subklassen gefunden werden. Die S1-Schutzanalyse und die Sequenz des genomischen Klons weisen darauf hin, dass die serosale Mastzellprotease RMCP I wahrscheinlich von einem separaten, hoch homologen Gen kodiert wird. Ein Vergleich der Exon/Intron-Struktur des RMCP II-Gens mit Genen verwandter Serinproteasen weist weiter darauf hin, dass RMCP II ein Mitglied einer Familie von Proteasen ist, die sich von denen im Pankreas unterscheiden. Wir haben auch ein drittes Gen isoliert, das hoch homolog zu RMCP II, aber anders als dieses und das Gen für RMCP I ist. Die Analyse des 5'-transkriptionalen Kontrollbereichs beider Gene zeigte auffällige Homologie zu der TATA-Box und den Enhancerregionen der pankreatischen Proteasen.