Mediation der CRP-abhängigen Phagozytose durch Maus-Makrophagen-Fc-Rezeptoren

Zusammenfassung Der gereinigte Serumbestandteil der akuten Phase, C-reaktives Protein (CRP), wurde auf seine Fähigkeit untersucht, mit den Fc-Rezeptoren von Maus-Makrophagen zu interagieren, während es als Opsonin für mit C-Polysaccharid (CPS) beschichtete Erythrozyten (E.CPS) dient. Die Aufnahme von E.CPS-CRP durch Makrophagenmonolayer war abhängig von der Anwesenheit von CRP auf der Erythrozytenoberfläche und von der Behandlung der CRP-sensibilisierten Zellen mit humanem Komplement (C). Die Aufnahme von E.CPS-CRP-C wurde gehemmt, indem die Makrophagen entweder 2-Desoxyglukose, einen selektiven Inhibitor der Fc-Rezeptoraktivität, oder aggregiertes γ-Globulin ausgesetzt wurden. Die Hemmung trat auch auf, als Makrophagen auf glasgebundenen Immunokomplexen von BSA/anti-BSA (IgG) plattiert wurden, jedoch nicht bei Komplexen, die mit dem F(ab′)2-Fragment des anti-BSA entstanden. Substratgebundene Komplexe von CPS-CRP hemmen selektiv die Aufnahme von IgG-beschichteten Erythrozyten, EA(IgG); die Hemmung war proportional zur Konzentration von CRP, die zur Bildung des Komplexes verwendet wurde. Die opsoninunabhängige Aufnahme von Latexpartikeln wurde durch diese Fc-Rezeptor-blockierenden Verfahren nicht verändert. Diese Erkenntnisse, kombiniert mit der kürzlich nachgewiesenen Sequenzhomologie zwischen CRP und der CH3-Domäne von humanem IgG, veranlassen uns, gemeinsame opsonische Funktionen für Antikörper und CRP vorzuschlagen.