Unterschiede in den Oberflächenproteinen von Maus-B- und T-Zellen.

Wir haben die Oberfläche muriner thymusabhängiger (T) und thymusunabhängiger (B) Lymphozyten selektiv durch laxtoperoxidas-katalysierte Iodierung markiert. Die Untersuchung der markierten Proteine durch Elektrophorese in Gegenwart von Natriumdodecylsulfat, gefolgt von Autoradiographie, zeigte Unterschiede in den Zelloberflächenproteinen von B- und T-Zellen. Proteine aus markierten Thymozyten, T-Zell-Lymphomen sowie sowohl normalen als auch aktivierten peripheren T-Zellen zeigen ein breites Band von Radioaktivität, das mindestens zwei Proteinbestandteilen mit scheinbaren Molekulargewichten von 170.000 bis 190.000 entspricht. Dieses Band fehlt in Autoradiogrammen von iodierten B-Zell-Proteinen, die stattdessen ein anderes Band aufweisen, das einem Protein mit einem scheinbaren Molekulargewicht von etwa 220.000 entspricht. Wir haben gezeigt, dass diese Markerproteine von T- und B-Zellen von der Zelle synthetisiert werden und keine Serumkomponenten sind, die selektiv an die Zelloberfläche gebunden sind. Wir haben auch festgestellt, dass diese Proteine die Haupt-iode-arten sind, die aus Nonidet P-40 Zelllysaten durch Kaninchen-anti-Maus-Lymphozytenserum gefällt werden, was darauf hindeutet, dass sie die Hauptantigene sind, die von Kaninchenantikörpern gegen Maus-Lymphozyten erkannt werden.