LPAP, ein neuartiges 32-kDa Phosphoprotein, das mit CD45 in menschlichen Lymphozyten interagiert.

CD45, eine leukozytenspezifische Protein-Tyrosin-Phosphatase, die an der Signaltransduktion beteiligt ist, wurde zuvor gezeigt, dass sie mit einem 32-kDa Phosphoprotein in menschlichen T-Lymphozyten und T-Lymphomzelllinien assoziiert ist. Das 32-kDa Protein wurde gereinigt und sein kodierendes cDNA wurde kloniert. Da die Expression des Proteins auf B- und T-Lymphozyten beschränkt war, wurde es LPAP (Lymphozyten-Phosphatase-assoziiertes Phosphoprotein) genannt. LPAP existiert in zwei unterschiedlich phosphorylierten Formen in ruhenden menschlichen T-Lymphozyten, die beide während der Aktivierung von T-Lymphozyten Veränderungen unterliegen. Die Analyse der Expression von LPAP-Protein und mRNA in CD45-defizienten mutierten T-Zelllinien legt nahe, dass das LPAP-Protein in Abwesenheit seines Bindungspartners CD45 einer Degeneration unterliegt. Eine stabile Expression des LPAP-Proteins scheint bestimmte Bereiche von CD45 zu erfordern, die sich von den Phosphatasedomänen unterscheiden. In mit Pervanadat behandelnden menschlichen T-Lymphozyten wird LPAP in vivo an Tyrosin-Resten phosphoryliert. Da die Tyrosinphosphorylierung von LPAP in T-Lymphozyten, die enzymatisch aktives CD45 exprimieren, nicht nachweisbar ist, deuten diese Daten darauf hin, dass LPAP wahrscheinlich ein neuartiges Substrat für CD45 darstellt.