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Der Cytochrom bc1-Komplex ist ein oligomeres Elektronentransferenzym, das in der inneren Membran von Mitochondrien und der Plasmamembran von Bakterien lokalisiert ist. Der Cytochrom bc1-Komplex ist an der Atmung in eukaryotischen Zellen beteiligt und spielt auch eine Rolle bei der Atmung, dem zyklischen photosynthetischen Elektronentransfer, der Denitrifikation und der Stickstofffixierung in einer phylogenetisch vielfältigen Kollektion von Bakterien. In all diesen Organismen überträgt der Cytochrom bc1-Komplex Elektronen von Ubiquinol auf Cytochrom c und verknüpft diesen Elektronentransfer mit der Translokation von Protonen über die Membran, in der er sich befindet, und wandelt somit die verfügbare freie Energie der Redoxreaktion in einen elektrochemischen Protonengradienten um. Der Mechanismus, durch den der Cytochrom bc1-Komplex diese Energiemetamorphose erreicht, ist der protonmotile Q-Zyklus. Der Q-Zyklus-Mechanismus wurde durch umfangreiche Experimente dokumentiert, und aktuelle Untersuchungen konzentrieren sich auf strukturelle Merkmale der drei Redox-Subeinheiten des bc1-Komplexes, die für die protonmotile und elektrogenen Aktivitäten dieses membranösen Enzyms entscheidend sind.
Brandt et al. (Sat,) untersuchten diese Frage.