Reinigung und Eigenschaften des Sterolträgerproteins 2.

Der vorliegende Artikel beschreibt die Reinigung und Eigenschaften des Sterolträgerproteins z (SCPz), das aus dem 303.000 X g löslichen Überstand der Rattenleber in augenscheinlicher Homogenität gereinigt wurde. SCPZ aktiviert die mikrosomale Umwandlung von 4,4-Dimethyl-A8-Cholestenol zu CZ, Sterol und die mikrosomale Umwandlung von 7-Dehydrocholesterol zu Cholesterol. Die während der SCPZ-Reinigung erreichten Reinigungsfaktoren waren für beide Substrate im Wesentlichen gleich (1400- bis 1500-fach). Im Gegensatz zu SCPl aktivierte SCPZ nicht die mikrosomale Umwandlung von Squalen zu Lanosterol. Beweise für die Homogenität des gereinigten SCPz umfassen Folgendes: (i) ein einzelner Streifen in der basischen, sauren und Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese, (ii) ein einzelner Streifen in der analytischen isoelektrischen Fokussierung und (iii) exakte Übereinstimmung zwischen der SCPz-Aktivität und der gefärbten Proteinabsorption in der Polyacrylamid-Gelelektrophorese. SCPz ist ein basisches Protein (PI E 8,6) mit einem Molekulargewicht von 13.500, wie durch Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese gemessen. Die häufigste Aminosäure ist Lysin (14,0 Mol %). Darüber hinaus hat SCP2 kein Arginin oder Tyrosin.