Zielenzym-Erkennung durch Calmodulin: 2,4 Å Struktur eines Calmodulin-Peptid-Komplexes

Die Kristallstruktur von calciumbindendem Calmodulin (Ca(2+)-CaM), das an einen Peptidanalogon der CaM-bindenden Region von Hühnerglatten Muskelmyosin-Leichtkettenkinase gebunden ist, wurde bestimmt und auf eine Auflösung von 2,4 Å verfeinert. Die Struktur ist kompakt und hat die Form eines Ellipsoids (axialer Verhältnis ungefähr 2:1). Das gebundene CaM bildet einen Tunnel, der diagonal zu seiner Längsachse verläuft und das helikale Peptid umschließt, wobei die hydrophoben Bereiche von CaM zu einem einzigen Bereich verschmolzen sind, der die hydrophobe Seite des Peptids eng bedeckt. Es gibt eine bemerkenswert hohe pseudo-zweifache Symmetrie zwischen den eng assoziierten Domänen. Die zentrale Helix des nativen CaM ist entwirrt und in einem Bogen zwischen den Rückständen 73 und 77 ausgeweitet. Etwa 185 Kontakte (weniger als 4 Å) werden zwischen CaM und dem Peptid gebildet, wobei Van-der-Waals-Kontakte etwa 80 % dieser Gesamtheit ausmachen.