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Die schwache Reaktion oder das völlige Fehlen einer Kreuzreaktion zwischen denaturierten Proteinen und Antikörpern gegen dieselben Proteine in ihrer nativen Form war eine der früheren immunochemischen Beobachtungen (Landsteiner, 1945). Zweifellos ist dieses Phänomen auf Veränderungen innerhalb der Konformation des Proteinmoleküls zurückzuführen. "Konformation" bezeichnet hier eine bestimmte Anordnung der atomaren Positionen eines Moleküls, die ohne die Umstrukturierung von chemischen Bindungen erreicht werden kann (wie bei Isomerisierung, Tautomerisierung, Inversion) (Schellman und Schellman, 1964). Die einzigartige Konformation eines nativen Proteins ist das Ergebnis seiner Primär-, Sekundär-, Tertiär- und – sofern zutreffend – Quartärstruktur. Die Primärstruktur ist die chemische Sequenz von Aminosäuren innerhalb einer Polypeptidkette; die Sekundärstruktur ergibt sich aus Wechselwirkungen zwischen den Polypeptidrückgraten, die normalerweise Wasserstoffbrückenbindungen beinhalten (z.B. α-Helix, β-Strukturen); die Tertiärstruktur befasst sich mit intra- und interchain Wechselwirkungen zwischen Aminosäure-Seitenketten und umfasst Disulfidbrücken; schließlich ergibt sich die Quartärstruktur aus Wechselwirkungen...
Sela et al. (Sun,) untersuchten diese Frage.