Physiologische Hyperinsulinämie stimuliert die Proteinsynthese und steigert den Transport ausgewählter Aminosäuren im menschlichen Skelettmuskel.

Wir haben die Mechanismen der anabolen Wirkung von Insulin auf den Muskelproteinstoffwechsel bei gesunden Probanden unter Verwendung stabiler Isotopentracer von Aminosäuren untersucht. Die Berechnungen der Muskelproteinsynthese, des -abbaus und des Aminosäuretransports basierten auf Daten, die mittels arteriovenöser Katheterisierung des Beins und Muskelbiopsie gewonnen wurden. Insulin wurde in die Arteria femoralis infundiert (0.15 mU/min per 100 ml leg), um die femoralvenöse Insulinkonzentration (von 10 +/- 2 auf 77 +/- 9 microU/ml) bei minimalen systemischen Störungen zu erhöhen. Die Gewebekonzentrationen freier essenzieller Aminosäuren sanken (P < 0.05) nach der Insulingabe. Die fraktionelle Syntheserate von Muskelprotein (Precursor-Product-Ansatz) stieg (P < 0.01) nach Insulin von 0.0401 +/- 0.0072 auf 0.0677 +/- 0.0101%/h. In Übereinstimmung mit dieser Beobachtung stiegen auch die Verwertungsraten von intrazellulärem Phenylalanin und Lysin für die Proteinsynthese (arteriovenöser Bilanzansatz) von 40 +/- 8 auf 59 +/- 8 (P < 0.05) bzw. von 219 +/- 21 auf 298 +/- 37 (P < 0.08) nmol/min per 100 ml leg an. Die Freisetzung von Phenylalanin, Leucin und Lysin aus dem Proteinabbau wurde durch Insulin nicht signifikant verändert. Eine lokale Hyperinsulinämie steigerte (P < 0.05) die Raten des Einwärtstransports von Leucin, Lysin und Alanin von 164 +/- 22 auf 200 +/- 25, von 126 +/- 11 auf 221 +/- 30 bzw. von 403 +/- 64 auf 595 +/- 106 nmol/min per 100 ml leg. Der Transport von Phenylalanin veränderte sich nicht signifikant. Wir schlussfolgern, dass Insulin den Muskelanabolismus primär durch die Stimulation der Proteinsynthese unabhängig von jeglicher Wirkung auf den Transmembrantransport förderte.