Ein Computermodell zur dynamischen Simulation der Proteinfaltungen: Studien mit Crambin

Die derzeitige Arbeit beschreibt eine vereinfachte Darstellung der Proteinstruktur mit Anwendungen in der Simulation der Proteinfaltungen. Das Modell geht davon aus, dass ein Protein durch eine frei rotierende starre Kette repräsentiert werden kann, wobei ein einzelnes Atom den Effekt jeder Seitenkette annähert. Potenziale, die die Anziehung oder Abstoßung zwischen verschiedenen Arten von Aminosäuren beschreiben, werden direkt aus der Verteilung der Aminosäuren in der Datenbank bekannter Proteinstrukturen bestimmt. Die Optimierungstechnik des simulierten Annealings wurde verwendet, um dynamisch die Konformationen zu sampeln, die diesem einfachen Modell zur Verfügung stehen, sodass das Protein sich von einer verlängerten, zufälligen Kette in eine kompakte globuläre Struktur entwickeln kann. Viele Eigenschaften, die man von echten Proteinen erwartet, wie die sequenzabhängige Bildung von Sekundärstrukturen, die Partitionierung hydrophober Reste und spezifische Disulfidpaarungen, werden durch die Simulation reproduziert, was darauf hindeutet, dass das Modell den Faltprozess genau simulieren kann.