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Zusammenfassung Der Mechanismus der Myokinase (ATP-AMP-Phosphotransferase, EC 2.7.4.3) aus dem Kaninchenmuskel wurde anhand von Studien zum Gleichgewicht-Isotopenaustausch und zu Anfangsgeschwindigkeiten untersucht. Der Mechanismus der Myokinase-Reaktion ist random bi bi. Unter den meisten Bedingungen ist der Gleichgewicht-Isotopenaustausch zwischen AMP und ADP schneller als zwischen ATP und ADP. Die geschwindigkeitsbestimmenden Schritte in der Reaktion umfassen die Dissoziation von AMP, ADP und ATP vom Enzym. Myokinase hat zwei Bindungsstellen, eine für magnesiumchelatierte Nukleotide und die andere für nicht-chelatierte Nukleotide. Michaelis-Konstanten für die vier Reaktanten werden präsentiert. AMP und ADP können hemmende Komplexe des „Dead-End“-Typs bilden. Adenosin 5'-Monosulfat ist ein kompetitiver Inhibitor in Bezug auf AMP.
Rhoads et al. (Mon,) beschäftigten sich mit dieser Frage.