Kooperative motorische Aktion zur Regulierung der Mikrotubuluslängen-Dynamik

Motiviert durch die jüngsten experimentellen Beobachtungen zum motorinduzierten kooperativen Mechanismus, der die Längendynamik von Mikrotubuli (MTs) kontrolliert, untersuchen wir, wie plus-Ende-zielgerichtete Proteine der Kinesinfamilie die MT-Polymerisations- und Depolymerisationsroutinen regulieren. Hier studieren wir ein stochastisches mathematisches Modell, das die ungewöhnliche Form der kollektiven Motorinteraktion bei der MT-Dynamik erfasst, die durch den Molekülverkehr nahe der MT-Spitze entsteht. Wir bieten eine umfassende Analyse der gemeinsamen Wirkung der motorgetriebenen MT-Polymerisation und der vollständigen Depolymerisation. Die Wirkung der kooperativen Aktion wird durch Modifikation der intrinsischen Depolymerisationsrate einbezogen. Wir analysieren das Modell im Rahmen der Kontinuums-Mittelwertfeldtheorie, und die resultierende analytische Lösung im stationären Zustand wird in Form von Lambert-W-Funktionen ausgedrückt. Vier verschiedene stationäre Phasen, einschließlich einer Schockphase, wurden berichtet. Die signifikanten Merkmale des Schocks, einschließlich seiner Position und Höhe, wurden analysiert. Theoretische Ergebnisse werden durch umfassende Monte-Carlo-Simulationen gestützt. Um die Änderungen im System zwischen dem Wachstums- und Schrumpfungsregime zu untersuchen, betrachten wir Kymografien des Mikrotubulus sowie die Längenverteilungen. Schließlich haben wir die Abhängigkeit der MT-Längenkinetik sowohl vom Modifikationsfaktor der Depolymerisationsrate als auch von der Motorenkonzentration untersucht. Die umfassende Studie zeigt, dass der Fluss des Molekülverkehrs am Plusende des Mikrotubulus einen kooperativen Mechanismus initiiert, der zu wesentlichen Änderungen im MT-Wachstums- und Schrumpfungsregime führt, wie auch experimentell beobachtet.