Evidenz dafür, dass die N-terminale Region des Vibrio fischeri LuxR-Proteins eine Autoinducer-Bindungsdomäne darstellt

Die Lumineszenz-Gene von Vibrio fischeri werden durch das LuxR-Protein und eine N-Acyl-Homoserinlacton-Verbindung, die als Autoinducer bezeichnet wird, reguliert. Das C-terminale Drittel von LuxR enthält eine Domäne, die mit dem Transkriptionskomplex interagieren und die Lumineszenz-Gene aktivieren kann. Basierend auf begrenzten Beweisen wurde vorgeschlagen, dass die N-terminale Zweidrittel von LuxR eine Domäne darstellt, die dazu dient, den Autoinducer zu binden. Wir zeigen, dass tritiummarkierter Autoinducer an Escherichia coli-Zellen bindet, in denen LuxR überexprimiert wird. Wir zeigen auch, dass tritiummarkierter Autoinducer an E. coli bindet, in denen verkürzte LuxR-Proteine exprimiert werden, die Teile der C-terminalen Domäne fehlen, aber nicht an E. coli-Zellen binden, in denen verkürzte LuxR-Proteine exprimiert werden, denen Teile der N-terminalen Region fehlen. Unsere Ergebnisse liefern Beweise dafür, dass der Autoinducer an LuxR bindet und dass die N-terminale Zweidrittel von LuxR in E. coli in ein Polypeptid gefaltet werden kann, das in Abwesenheit der C-terminalen Domäne in der Lage ist, den Autoinducer zu binden.