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In zellfreien Kulturüberständen von Yersinia pseudotuberculosis haben wir drei N-acyl-Homoserinlactone (AHL)-Moleküle chemisch charakterisiert: N-Octanoyl-Homoserinlacton (C8-HSL), N-(3-Oxohexanoyl)-Homoserinlacton (3-Oxo-C6-HSL) und N-Hexanoyl-Homoserinlacton (C6-HSL). Wir haben zwei Paare von LuxR/I-Homologen identifiziert, kloniert und sequenziert, die als YpsR/I und YtbR/I bezeichnet werden. In Escherichia coli bei 37 Grad C synthetisieren YpsI und YtbI beide C6-HSL, obwohl YpsI für die Synthese von 3-Oxo-C6-HSL und YtbI für die Synthese von C8-HSL verantwortlich ist. In einem ypsI-negativen Hintergrund von Y. pseudotuberculosis scheint YtbI jedoch in der Lage zu sein, das AHL-Profil aller drei AHLs bei 37 Grad C und 22 Grad C auf das Fehlen von 3-Oxo-C6-HSL bei 28 Grad C anzupassen. Die Insertion-Deletions-Mutagenese von ypsR führt zum Verlust von C8-HSL bei 22 Grad C, was darauf hindeutet, dass das YpsR-Protein bei dieser Temperatur an der hierarchischen Regulation des ytbR/I-Locus beteiligt ist. Im Vergleich zum Elternstamm zeigen die ypsR- und ypsI-Mutanten eine Reihe von Phänotypen, einschließlich Agglomeration (ypsR-Mutant), Überexpression einer Hauptflagellin-Untereinheit (ypsR-Mutant) und erhöhte Beweglichkeit (beide ypsR- und ypsI-Mutanten). Die Phänotypen Agglomeration und Beweglichkeit sind beide temperaturabhängig. Diese Daten stimmen mit einem hierarchischen Quorum-Sensing-Kaskade in Y. pseudotuberculosis überein, die an der Regulation von Agglomeration und Beweglichkeit beteiligt ist.
Atkinson et al. (Mittwoch) haben diese Frage untersucht.